Zymographic analysis of lipolytical enzymes of subcellular Vibrio cholerae fractions of O1 and O139 serogroups
https://doi.org/10.12737/20616
Abstract
Zymographic analysis showed that all subcellular fractions of the serogroups possessed different degree of lipolytical activity. Maximal hydrolysis in the radial enzyme-diffusion reaction in agarose gel was observed in Tween-20, Tween-80, Triton Х-305 and Triton Х-405. Total hydrolase activity of urea extracts in Tween-20, Tween-80, Triton Х-405, Span-85 excelled those in the preparations of outer membranes. Maximal lipolytical activity in regard to the Tweens was shown by the preparations of urea extracts prepared from the nontoxigenic strains of O1 serogroups, while in relation to the Tritons - preparations of urea extracts from the toxigenic strains (p < 0,05).
About the Authors
S. N. Kozlov
Irkutsk Antiplague Research Institute of Siberia and Far East of Rospotrebnadzor
Russian Federation
Russian Federation
V. B. Nikolaev
Irkutsk Antiplague Research Institute of Siberia and Far East of Rospotrebnadzor
Russian Federation
Russian Federation
E. Y. Markov
Irkutsk Antiplague Research Institute of Siberia and Far East of Rospotrebnadzor
Russian Federation
Russian Federation
L. Y. Urbanovich
Irkutsk Antiplague Research Institute of Siberia and Far East of Rospotrebnadzor
Russian Federation
Russian Federation
S. K. Mitkeeva
Irkutsk Antiplague Research Institute of Siberia and Far East of Rospotrebnadzor
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Адамов А.К. Перспективы совершенствования холерных вакцин // Эпидемиология, эпизоотология и профилактика особо опасных инфекций. - Саратов, 1986. - С. 75-84
2. Дуванова О.В., Шиманюк Н.Я., Мишанькин Б.Н. Способность расщеплять твин 20 как дифференциальный тест для вибрионов O139 серовара различного происхождения // Клин. лаб. диагн. - 2000. - № 5. - С. 48-49
3. Кузьмиченко И.А., Грачёва И.В., Плотников О.П. Деструктивная активность и рост холерного вибриона в присутствии твинов // Пробл. особо опасных инф. - 2001. - Вып. 1, № 81. - С. 101-105
4. Паканещикова Н.В., Силищев Н.Н., Галимзяно-ва Н.Ф., Логинов О.Н. Сравнительное изучение зависимости липолитической активности бактерий рода Serratia от состава питательной среды // Башкирский химическй журнал. - 2006. - Т. 13, № 4. - С. 31-34
5. Способ дифференциации атоксигенных штаммов холерных вибрионов О1 и О139 серогрупп от токсигенных по гидролазной активности: Пат. 2375457 Рос. Федерация; C1 C12Q 1/04, 1/30, C12R 1/63 / Агафонова В.В., Телесманич Н.Р., Акулова М.В.; Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт. - № 2008117194; заявл. 29.04.08; опубл. 10.12.09. Бюл. № 34, 8 c
6. Способ определения липолитической активности в субклеточных фракциях бактерий: Пат. 2501014 Рос. Федерация; С1 G01N 33/50, 33/48 / Козлов С.Н., Марков Е.Ю., Николаев В.Б., Урбанович Л.Я., Загоскина Т.Ю., Попова Ю.О.; Иркутский научно-исследовательский противочумный институт. - № 2012132418; заявл. 15.08.12.; опубл. 10.12.13. Бюл. № 34, 8 с
7. Телесманич Н.Р. Триацилглицеролипазная активность гемолитических холерных вибрионов // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 2004. -№ 2. - С. 11-14
8. Урбанович Л.Я., Марков Е.Ю., Голубинский Е.П., Колесник P.C., Саппо С.Г., Ганин B.C., Каретникова Э.С., Иванова Т.А. Характеристика иммунобиологических свойств антигенного препарата наружных мембран холерного вибриона // Биотехнология. - 1996. - № 6. -С. 27-33
9. Bornscheuer U.T. (2002). Microbial carboxyl esterases: classification, properties and application in biocatalysis. FEMS Microbiol. Rev., 26 (1), 73-81.
10. Hosseingholi E.Z. (2014). In silico analysis of Acinetobacter baumanri phospholipase B as a subunit vaccine candidate. Acta Biotheoretica, 64 (4), 455-475.
11. Ingole K.V., Jalgaonkar S.V., Fule R.P. (1998). Study of proteases and other enzymes of Vibrio cholerae O1 Eltor and O139 serotypes isolated in Yavatmal (Maharashtra). Indian J. Pathol. Microbiol., 41 (4), 419-422.
12. Jensen R.G. (1983). Detection and determination of lipase (acylglycerol hydrolase) activity from various sources. Lipids, 18 (9), 650-657.
13. Rosenstein R., Gotz F. (2000). Staphylococcal lipases: biochemical and molecular characterization. Biochimie, 82, 1005-1014.
14. Schuepp C., Kermasha S., Michalski M.C., Morin A. (1997). Production, partial purification and characterisation of lipases from Pseudomonas fragi CRDA 037. Proc. Biohem., 32 (3), 225-232.
15. Stehr F., Kretschmar M., Kroger C., Hube B., Schafer W. (2003). Microbial lipases as virulence factors. J. Mol. Cat. B: Enzym., 22 (5-6), 347-355.
16. Whayeb S.A., Yamamoto K., Castillo M.Y. (1996). Lysophospholipase L2 of Vibrio cholerae O1 affects cholera toxin production. FEMS Immun. Med. Microbiol., 15 (1), 9-15.
Review
For citations:
Kozlov S.N., Nikolaev V.B., Markov E.Y., Urbanovich L.Y., Mitkeeva S.K. Zymographic analysis of lipolytical enzymes of subcellular Vibrio cholerae fractions of O1 and O139 serogroups. Acta Biomedica Scientifica. 2016;1(2):55-59. (In Russ.) https://doi.org/10.12737/20616
Views:
691
.png)
Email this article 
