Галак Иван Русланович – аспирант кафедры патологической физиологии
672000, г. Чита, ул. Горького, 39а
Ivan R. Galak – postgraduate student of the Department of Pathological Physiology
Gorky Str., 39a, Chita 672000
Обоснование. Сериновые протеазы являются наиболее многочисленным каталитическим типом протеолитических ферментов и выполняют в организме разнообразные функции. Они участвуют в процессе пищеварения, являются факторами свёртывания крови, компонентами комплемента и калликреин-кининовой системы и т.д. Наиболее изученным представителем сериновых протеаз является трипсин. Известно, что при некоторых патологических процессах и состояниях, таких как панкреатит и панкреонекроз, трипсин попадает в системный кровоток. Это чревато развитием тромбозов и тромбоэмболий, однако механизмы этих нарушений на сегодняшний день изучены недостаточно. Одним из механизмов, предположительно, может быть трипсин-опосредованная активация тромбоцитов с последующей их агрегацией.
Цель исследования. Изучить возможность трипсина индуцировать агрегацию тромбоцитов in vitro.
Методы. Эксперименты проведены на богатой тромбоцитами плазме, полученной от 22 относительно здоровых добровольцев. Методом оптической агрегатометрии исследовали агрегацию тромбоцитов трипсином в конечных концентрациях 0,5, 1, 2,5, 5 и 10 μМ. На следующем этапе регистрировали трипсин-индуцированную агрегацию тромбоцитов в дефицитной по протромбину плазме.
Результаты. Трипсин способен индуцировать агрегацию тромбоцитов in vitro. Минимальный эффект был отмечен при добавлении 2,5 μМ. Внесение в тромбоцитарную плазму 5 и 10 μМ трипсина индуцировало выраженную и необратимую агрегацию тромбоцитов. Трипсин-индуцированная агрегация реализуется как в гепаринизированной, так и в дефицитной по факторам протромбинового комплекса плазме.
Выводы. В ходе исследования выявлены проагрегантные эффекты трипсина, которые являются самостоятельными и могут быть реализованы без участия тромбина.
Introduction. Serine proteases are the most numerous catalytic type of proteolytic enzymes and perform a variety of functions in the body. They participate in digestion, act as blood clotting factors, are components of complement and the kallikrein-kinin system, among others. Trypsin is the most studied serine protease. It is known that in certain pathological processes and conditions, such as pancreatitis and pancreatic necrosis, trypsin enters the systemic circulation. This can lead to the development of thrombosis and thromboembolism, but the mechanisms underlying these disorders remain poorly understood. One possible mechanism may be trypsin-mediated platelet activation followed by aggregation.
Aim. To investigate the ability of trypsin to induce platelet aggregation in vitro. Methods. Experiments were conducted on platelet-rich plasma obtained from 22 relatively healthy volunteers. Platelet aggregation by trypsin at final concentrations of 0.5, 1, 2.5, 5, and 10 μM was studied using optical aggregometry. Trypsin-induced platelet aggregation was then recorded in prothrombin-deficient plasma.
Results. Trypsin is capable of inducing platelet aggregation in vitro. The minimal effect was observed with the addition of 2.5 μM. Addition of 5 and 10 μM trypsin to platelet plasma induced pronounced and irreversible platelet aggregation. Trypsin-induced aggregation occurs in both heparinized plasma and plasma deficient in prothrombin complex factors.
Conclusion. The study revealed proaggregatory effects of trypsin that are thrombin-independent and can occur without its participation.
The authors declare that there are no conflicts of interest present.